La molécula de colágeno
En los seres humanos, el colágeno comprende un tercio de la proteína total, representa tres cuartas partes del peso seco de la piel y es el componente más prevalente de la matriz extracelular (ECM). En los vertebrados se han identificado 28 tipos diferentes de colágeno compuestos por al menos 46 cadenas polipeptídicas distintas, y muchas otras proteínas contienen dominios colágenos
La molécula de colágeno está formada por 3 cadenas polipeptídicas. Las tres subunidades helicoidales se enrollan juntas para crear una triple hélice. Esta molécula fuertemente enrollada es la proteína más abundante en el cuerpo humano. La composición de aminoácidos del colágeno es atípica para las proteínas, sobre todo por su alto contenido en hidroxiprolina. Los motivos más comunes en la secuencia de aminoácidos del colágeno son glicina-prolina-X y glicina-X-hidroxiprolina, donde X es cualquier aminoácido que no sea glicina, prolina o hidroxiprolina.
El colágeno es especial porque contiene una abundancia de tres preciosos aminoácidos que no encontrará en cantidades significativas en muchos otros alimentos:
- Glicina
- Prolina
- Hidroxiprolina
Estos tres aminoácidos son las claves de los beneficios del colágeno contra el envejecimiento y para aumentar la flexibilidad.
El apretado empaquetamiento de las hélices de tipo PPII (poliprolina II) dentro de la triple hélice exige que cada tercer residuo sea Gly, lo que da lugar a una secuencia repetida XaaYaaGly, donde Xaa y Yaa pueden ser cualquier aminoácido. Esta repetición se da en todos los tipos de colágeno, aunque se interrumpe en ciertos lugares dentro del dominio de la triple hélice de los colágenos no fibrilares. Los aminoácidos en las posiciones Xaa y Yaa del colágeno suelen ser (2S)-prolina (Pro, 28%) y (2S,4R)-4-hidroxiprolina (Hyp, 38%), respectivamente. ProHypGly es el triplete más común (10,5%) en el colágeno.
Nótese que aunque las tres cadenas polipeptídicas en la triple hélice de cada tipo de colágeno pueden ser idénticas como el caso del archivo pdb utilizado en esta página pdb: 1CGD, las triples heterotriméricas son más frecuentes que las homotriméricas.
Estructura Jsmol de un péptido similar al colágeno
Resumen de PubMed para 1CGD
«La triple hélice de colágeno es un motivo proteico único definido por el superenrollamiento de tres cadenas polipeptídicas en una conformación de poliprolina II. Es un dominio principal de todas las proteínas de colágeno y también se ha informado de su existencia en proteínas con función de defensa del huésped y en varias proteínas de membrana. El dominio triple helicoidal tiene propiedades distintivas. El colágeno requiere una alta proporción del iminoácido 4-hidroxiprolina, modificado después de la traducción, y agua para estabilizar su conformación y ensamblaje. La estructura cristalina de un péptido similar al colágeno determinada a 1,85 Angstrum demostró que estas dos características pueden estar relacionadas»
Estructura cristalina y molecular de un péptido similar al colágeno a 1,9 A de resolución
Bella, J.,Eaton, M.,Brodsky, B.,Berman, H.M.
(1994) Science 266: 75
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Fichero PDB para la molécula de colágeno haga clic aquí.
Colágeno — Estructura de la cinta
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Colágeno -B – Filamento — Filamento único
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La molécula de gelatina
La gelatina es una mezcla de péptidos y proteínas producida por la hidrólisis parcial del colágeno. La gelatina es una mezcla heterogénea de polipéptidos de cadena simple o múltiple, cada uno con conformaciones de hélice de prolina extendida a la izquierda y que contiene entre 50 y 1000 aminoácidos.
La gelatina puede extraerse de la piel, los huesos o los tejidos conectivos de los animales. La gelatina también se conoce como colágeno hidrolizado, hidrolizado de colágeno, péptido de colágeno, hidrolizado de gelatina y gelatina hidrolizada,
A diferencia del colágeno, la gelatina no provoca ninguna antigenicidad notable tras su implantación.
La hidrólisis da lugar a la reducción de las fibrillas de proteína de colágeno de unos 300.000 Da en péptidos más pequeños. Dependiendo del proceso de hidrólisis, los péptidos tendrán amplios rangos de peso molecular asociados con los métodos físicos y químicos de desnaturalización.
La gelatina es una forma irreversiblemente hidrolizada de colágeno, en la que la hidrólisis reduce las fibrillas de proteína en péptidos más pequeños; dependiendo de los métodos físicos y químicos de desnaturalización, el peso molecular de los péptidos cae dentro de un amplio rango.
La gelatina es una proteína y el único hidrocoloide que es una proteína. Como ningún otro ingrediente presenta tantas funcionalidades como la gelatina, es un activo inigualable para el diseño de formulaciones.
Se puede utilizar para aglutinar agua, texturizar y una amplia gama de otros fines. De hecho, la gelatina se utiliza a menudo para sustituir a varios hidrocoloides monofuncionales en una sola aplicación.
Hidrolizado de colágeno frente a gelatina
En la forma hidrolizada, el colágeno se procesa más intensamente, lo que realmente rompe las proteínas en trozos más pequeños. Ambos tienen los mismos aminoácidos, pero diferentes propiedades químicas.
El contenido de aminoácidos del colágeno hidrolizado es el mismo que el del colágeno. El colágeno hidrolizado contiene 19 aminoácidos, predominantemente glicina, prolina e hidroxiprolina, que juntos representan alrededor del 50% del contenido total de aminoácidos.
El colágeno hidrolizado contiene 8 de los 9 aminoácidos esenciales, -dos aminoácidos precursores necesarios para la biosíntesis de la creatina. No contiene triptófano y es deficiente en isoleucina, treonina y metionina.