Guinguette Marais Poitevin

De collageenmolecule

Bij de mens bestaat collageen uit een derde van het totale eiwit, maakt het driekwart van het droge gewicht van de huid uit, en is het de meest voorkomende component van de extracellulaire matrix (ECM). Achtentwintig verschillende soorten collageen, bestaande uit ten minste 46 verschillende polypeptideketens, zijn geïdentificeerd in gewervelde dieren, en vele andere eiwitten bevatten collageenachtige domeinen

De collageenmolecule bestaat uit 3 polypeptideketens. De drie spiraalvormige subeenheden zijn in elkaar gewikkeld tot een drievoudige helix. Deze strak gewonden molecule is het eiwit dat het meest voorkomt in het menselijk lichaam. De aminozuursamenstelling van collageen is atypisch voor eiwitten, vooral wat betreft het hoge hydroxyprolinegehalte. De meest voorkomende motieven in de aminozuursequentie van collageen zijn glycine-proline-X en glycine-X-hydroxyproline, waarbij X een willekeurig ander aminozuur is dan glycine, proline of hydroxyproline.

Collageen is bijzonder omdat het een overvloed aan drie waardevolle aminozuren bevat die je in veel andere voedingsmiddelen niet in grote hoeveelheden aantreft:

• Glycine
• Proline
• Hydroxyproline

Deze drie aminozuren zijn de sleutel tot collageen’s anti-verouderings- en flexibiliteitsbevorderende voordelen.

De nauwe pakking van PPII-type (polyproline II)-helixen binnen de drievoudige helix vereist dat elk derde residu Gly is, wat resulteert in een zich herhalende XaaYaaGly-sequentie, waarbij Xaa en Yaa elk aminozuur kunnen zijn. Deze herhaling komt voor in alle typen collageen, hoewel zij op bepaalde plaatsen binnen het drievoudig-helixale domein van niet-fibrillaire collagenen is onderbroken. De aminozuren in de Xaa- en Yaa-posities van collageen zijn vaak (2S)-proline (Pro, 28%) en (2S,4R)-4-hydroxyproline (Hyp, 38%), respectievelijk. ProHypGly is het meest voorkomende triplet (10,5%) in collageen.

Merk op dat hoewel de drie polypeptideketens in de drievoudige helix van elk collageentype identiek kunnen zijn, zoals het geval is in het pdb-bestand dat op deze pagina is gebruikt pdb: 1CGD, heterotrimere drievoudige helixen vaker voorkomen dan homotrimere drievoudige helixen.

Collageenachtige peptide Jsmol-structuur

PubMed Abstract voor 1CGD

“De collageen-tripe helix is een uniek eiwitmotief dat wordt gedefinieerd door de supercoiling van drie polypeptideketens in een polyproline II-conformatie. Het is een belangrijk domein van alle collageeneiwitten en komt ook voor in eiwitten met een verdedigingsfunctie voor de gastheer en in verschillende membraaneiwitten. Het triple-helicale domein heeft onderscheidende eigenschappen. Collageen heeft een hoog aandeel van het post-translationeel gemodificeerde iminozuur 4-hydroxyproline en water nodig om zijn conformatie en assemblage te stabiliseren. De kristalstructuur van een collageen-achtig peptide bepaald op 1.85 Angstrum toonde aan dat deze twee eigenschappen verwant kunnen zijn.”

Kristal en Moleculaire Structuur van een Collageen-achtig peptide op 1.9 A Resolutie
Bella, J.,Eaton, M.,Brodsky, B.,Berman, H.M.
(1994) Science 266: 75

De Gelatine Molecule

Gelatine is een mengsel van peptiden en eiwitten, geproduceerd door gedeeltelijke hydrolyse van collageen. Gelatine is een heterogeen mengsel van enkelstrengs of meerstrengs polypeptiden, elk met verlengde linkshandige proline helixconfiguraties en tussen 50 – 1000 aminozuren bevattend.

Gelatine kan worden gewonnen uit de huid, botten of bindweefsels van dieren. Gelatine is ook bekend als gehydrolyseerd collageen, collageenhydrolysaat, collageenpeptide, gelatinehydrolysaat en gehydrolyseerde gelatine,

In tegenstelling tot collageen wekt gelatine na implantatie geen merkbare antigeniciteit op.

Hydrolyse resulteert in de reductie van collageen-eiwitfibrillen van ongeveer 300.000 Da tot kleinere peptiden.

Gelatine is een onomkeerbaar gehydrolyseerde vorm van collageen, waarbij door de hydrolyse eiwitfibrillen tot kleinere peptiden worden gereduceerd; afhankelijk van de fysische en chemische denaturatiemethoden valt het molecuulgewicht van de peptiden binnen een breed bereik.

Gelatine is een eiwit en het enige hydrocolloïde dat een eiwit is. Aangezien geen enkel ander ingrediënt zoveel functionaliteiten vertoont als gelatine, is het een ongeëvenaarde aanwinst voor het formuleringsontwerp.

U kunt het gebruiken voor waterbinding, texturisering en een breed scala van andere doeleinden. In feite wordt gelatine vaak gebruikt ter vervanging van verschillende monofunctionele hydrocolloïden in één enkele toepassing.

Collageenhydrolysaat vs. Gelatine

In de gehydrolyseerde vorm wordt het collageen intensiever bewerkt, waardoor de eiwitten in feite in kleinere stukjes worden opgebroken. Beide hebben dezelfde aminozuren, maar verschillende chemische eigenschappen.

Het aminozuurgehalte van gehydrolyseerd collageen is hetzelfde als dat van collageen. Gehydrolyseerd collageen bevat 19 aminozuren, voornamelijk glycine, proline en hydroxyproline, die samen ongeveer 50% van het totale aminozuurgehalte uitmaken.

Hydrolyseerd collageen bevat 8 van de 9 essentiële aminozuren, -twee aminozuurprecursors die nodig zijn voor de biosynthese van creatine. Het bevat geen tryptofaan en heeft een tekort aan isoleucine, threonine, en methionine.