Guinguette Marais Poitevin

.

Les transferts d’électrons des réactions lumineuses fournissent l’énergie nécessaire à la synthèse de deux composés vitaux pour les réactions obscures : le NADPH et l’ATP. La section précédente a expliqué comment le flux d’électrons non cyclique aboutit à la réduction du NADP+ en NADPH. Cette section décrit la synthèse du composé riche en énergie qu’est l’ATP.

L’ATP est formé par l’ajout d’un groupe phosphate à une molécule d’adénosine diphosphate (ADP) – ou pour l’énoncer en termes chimiques, par la phosphorylation de l’ADP. Cette réaction nécessite un apport substantiel d’énergie, dont une grande partie est capturée dans la liaison qui relie le groupe phosphate ajouté à l’ADP. Comme l’énergie lumineuse alimente cette réaction dans les chloroplastes, la production d’ATP au cours de la photosynthèse est appelée photophosphorylation, par opposition à la phosphorylation oxydative dans la chaîne de transport des électrons dans la mitochondrie.

Contrairement à la production de NADPH, la photophosphorylation de l’ADP se produit conjointement avec un flux d’électrons cyclique et non cyclique. En fait, les chercheurs supposent que le flux d’électrons cyclique pourrait avoir pour seul but la photophosphorylation, puisque ce processus n’implique aucun transfert net d’électrons vers des agents réducteurs. Les quantités relatives de flux cyclique et non cyclique peuvent être ajustées en fonction de l’évolution des besoins physiologiques en ATP et en ferrédoxine et NADPH réduits dans les chloroplastes. Contrairement au transfert d’électrons dans les réactions lumineuses I et II, qui peut se produire dans des fragments de membrane, des thylakoïdes intacts sont nécessaires pour une photophosphorylation efficace. Cette exigence découle de la nature particulière du mécanisme reliant la photophosphorylation au flux d’électrons dans les lamelles.

La théorie reliant la formation d’ATP au flux d’électrons dans les membranes des chloroplastes et des mitochondries (les organites responsables de la formation d’ATP lors de la respiration cellulaire) a été proposée pour la première fois par le biochimiste anglais Peter Dennis Mitchell, qui a reçu le prix Nobel de chimie en 1978. Cette théorie chimiosmotique a été quelque peu modifiée pour s’adapter aux faits expérimentaux ultérieurs. Ses caractéristiques générales sont aujourd’hui largement acceptées. Une caractéristique centrale est la formation d’un gradient de concentration en ions hydrogène (protons) et d’une charge électrique à travers les lamelles intactes. L’énergie potentielle stockée par le gradient de protons et la charge électrique est ensuite utilisée pour entraîner la conversion énergétiquement défavorable de l’ADP et du phosphate inorganique (Pi) en ATP et en eau.

Le complexe manganèse-protéine associé à la réaction lumineuse II est exposé à l’intérieur du thylakoïde. Par conséquent, l’oxydation de l’eau au cours de la réaction lumineuse II conduit à la libération d’ions hydrogène (protons) dans l’espace intérieur du thylakoïde. En outre, il est probable que la photoréaction II entraîne le transfert d’électrons à travers la lamelle vers sa face externe, de sorte que lorsque les molécules de plastoquinone sont réduites, elles peuvent recevoir des protons de l’extérieur du thylakoïde. Lorsque ces molécules de plastoquinone réduites sont oxydées, cédant des électrons au complexe cytochrome-fer-soufre, des protons sont libérés à l’intérieur du thylakoïde. Comme la lamelle leur est imperméable, la libération de protons à l’intérieur du thylakoïde par l’oxydation de l’eau et de la plastoquinone entraîne une concentration de protons plus élevée à l’intérieur du thylakoïde qu’à l’extérieur. En d’autres termes, un gradient de protons est établi à travers la lamelle. Comme les protons sont chargés positivement, le mouvement des protons à travers la lamelle du thylakoïde pendant les deux réactions lumineuses entraîne l’établissement d’une charge électrique à travers la lamelle.

Un complexe enzymatique situé en partie dans et sur les lamelles catalyse la réaction dans laquelle l’ATP est formé à partir de l’ADP et du phosphate inorganique. L’inverse de cette réaction est catalysée par une enzyme appelée ATP-ase ; c’est pourquoi le complexe enzymatique est parfois appelé complexe ATP-ase. On l’appelle aussi le facteur de couplage. Il est constitué de polypeptides hydrophiles (F1), qui dépassent de la surface extérieure des lamelles, et de polypeptides hydrophobes (F0), qui sont intégrés à l’intérieur des lamelles. F0 forme un canal qui permet aux protons de traverser la membrane lamellaire jusqu’à F1. Les enzymes de F1 catalysent ensuite la formation d’ATP, en utilisant à la fois l’apport de protons et la charge transmembranaire lamellaire.