Guinguette Marais Poitevin

O processo de fotossíntese: a conversão da energia da luz em ATP

As transferências electrónicas das reacções de luz fornecem a energia para a síntese de dois compostos vitais para as reacções escuras: NADPH e ATP. A secção anterior explicou como o fluxo de electrões não cíclico resulta na redução do NADP+ para o NADPH. Nesta secção, a síntese do composto rico em energia ATP é descrita.

ATP é formada pela adição de um grupo fosfato a uma molécula de difosfato de adenosina (ADP) – ou para o declarar em termos químicos, pela fosforilação do ADP. Esta reacção requer uma entrada substancial de energia, grande parte da qual é captada na ligação que liga o grupo de fosfato adicionado ao ADP. Uma vez que a energia da luz alimenta esta reacção nos cloroplastos, a produção de ATP durante a fotossíntese é referida como fotofosforilação, em oposição à fosforilação oxidativa na cadeia de transporte de electrões na mitocôndria.

À semelhança da produção de NADPH, a fotofosforilação de ADP ocorre em conjunto com o fluxo de electrões cíclico e não cíclico. De facto, os investigadores especulam que o único objectivo do fluxo cíclico de electrões pode ser a fotofosforilação, uma vez que este processo não envolve nenhuma transferência líquida de electrões para agentes redutores. As quantidades relativas de fluxo cíclico e não cíclico podem ser ajustadas de acordo com a alteração das necessidades fisiológicas de ATP e redução da ferredoxina e NADPH em cloroplastos. Em contraste com a transferência de electrões em reacções leves I e II, que podem ocorrer em fragmentos de membrana, são necessários tilacóides intactos para uma eficiente fotofosforilação. Esta exigência deriva da natureza especial do mecanismo que liga a fotofosforilação ao fluxo de electrões nas lamelas.

A teoria relativa à formação de ATP ao fluxo de electrões nas membranas tanto dos cloroplastos como das mitocôndrias (as organelas responsáveis pela formação de ATP durante a respiração celular) foi inicialmente proposta pelo bioquímico inglês Peter Dennis Mitchell, que recebeu o Prémio Nobel da Química de 1978. Esta teoria quimiossimótica foi de certa forma modificada para se adequar a factos experimentais posteriores. As características gerais são agora amplamente aceites. Uma característica central é a formação de um gradiente de concentração de iões de hidrogénio (prótons) e de uma carga eléctrica através de lamelas intactas. A energia potencial armazenada pelo gradiente de protões e carga eléctrica é então utilizada para conduzir a conversão energeticamente desfavorável do ADP e fosfato inorgânico (Pi) em ATP e água.

O complexo manganês-proteína associado à reacção de luz II é exposto ao interior do tíliacoide. Consequentemente, a oxidação da água durante a reacção à luz II leva à libertação de iões de hidrogénio (protões) para o espaço interior do tilacóide. Além disso, é provável que a fotorreacção II implique a transferência de electrões através da lamela para a sua face externa, de modo que, quando as moléculas de plastoquinona são reduzidas, elas podem receber protões do exterior do tilacóide. Quando estas moléculas reduzidas de plastoquinona são oxidadas, cedendo os electrões ao complexo citoquromo-ferro-enxofre, os protões são libertados no interior do tilacóide. Como a lamela é impermeável a eles, a libertação de protões no interior do tilacóide por oxidação tanto da água como da plastoquinona leva a uma maior concentração de protões no interior do tilacóide do que no seu exterior. Por outras palavras, é estabelecido um gradiente de protões através da lamela. Uma vez que os protões são carregados positivamente, o movimento dos protões através da lamela tialóide durante ambas as reacções de luz resulta no estabelecimento de uma carga eléctrica através da lamela.

Um complexo enzimático localizado parcialmente dentro e sobre a lamela catalisa a reacção na qual o ATP é formado a partir de ADP e fosfato inorgânico. O inverso desta reacção é catalisado por uma enzima chamada ATP-ase; por conseguinte, o complexo enzimático é por vezes chamado complexo ATP-ase. Também é chamado de factor de acoplamento. É constituído por polipéptidos hidrofílicos (F1), que se projectam da superfície exterior das lamelas, e polipéptidos hidrofóbicos (F0), que estão embutidos no interior das lamelas. F0 forma um canal que permite que os prótons fluam através da membrana lamelar para F1. As enzimas em F1 catalisam então a formação de ATP, utilizando tanto o fornecimento de prótons como a carga transmembrana lamelar.

Em resumo, a utilização de energia luminosa para a formação de ATP ocorre indirectamente: um gradiente de protões e carga eléctrica – construídos dentro ou através das lamelas como consequência do fluxo de electrões nas reacções de luz – fornecem a energia para conduzir a síntese de ATP a partir de ADP e Pi.