Guinguette Marais Poitevin

La molécule de collagène

Chez les humains, le collagène comprend un tiers des protéines totales, représente les trois quarts du poids sec de la peau et est le composant le plus répandu de la matrice extracellulaire (MEC). Vingt-huit types différents de collagène composés d’au moins 46 chaînes polypeptidiques distinctes ont été identifiés chez les vertébrés, et de nombreuses autres protéines contiennent des domaines collagéniques

La molécule de collagène est constituée de 3 chaînes polypeptidiques. Les trois sous-unités hélicoïdales sont enroulées ensemble pour créer une triple hélice. Cette molécule étroitement enroulée est la protéine la plus abondante dans le corps humain. La composition en acides aminés du collagène est atypique pour les protéines, notamment en ce qui concerne sa forte teneur en hydroxyproline. Les motifs les plus courants dans la séquence d’acides aminés du collagène sont la glycine-proline-X et la glycine-X-hydroxyproline, où X est tout acide aminé autre que la glycine, la proline ou l’hydroxyproline.

Le collagène est spécial parce qu’il contient une abondance de trois précieux acides aminés que vous ne trouverez pas en quantités significatives dans beaucoup d’autres aliments :

• Glycine
• Proline
• Hydroxyproline

Ces trois acides aminés sont les clés des avantages anti-âge et d’amélioration de la flexibilité du collagène.

L’emballage serré des hélices de type PPII (polyproline II) au sein de la triple hélice impose qu’un résidu sur trois soit Gly, ce qui donne une séquence répétitive XaaYaaGly, où Xaa et Yaa peuvent être n’importe quel acide aminé. Cette répétition est présente dans tous les types de collagène, bien qu’elle soit interrompue à certains endroits du domaine à triple hélice des collagènes non fibrillaires. Les acides aminés en position Xaa et Yaa du collagène sont souvent la (2S)-proline (Pro, 28%) et la (2S,4R)-4-hydroxyproline (Hyp, 38%), respectivement. ProHypGly est le triplet le plus fréquent (10,5%) dans le collagène.

Notez que bien que les trois chaînes polypeptidiques dans la triple hélice de chaque type de collagène puissent être identiques comme le cas du fichier pdb utilisé sur cette page pdb : 1CGD, les triples hélices hétérotrimériques sont plus répandues que les triples hélices homotrimériques.

Collagen like peptide Jsmol Structure

Résumé PubMed pour 1CGD

« La triple hélice de collagène est un motif protéique unique défini par le super enroulement de trois chaînes polypeptidiques dans une conformation de polyproline II. Il s’agit d’un domaine majeur de toutes les protéines de collagène et on signale également son existence dans des protéines ayant une fonction de défense de l’hôte et dans plusieurs protéines membranaires. Le domaine à triple hélice possède des propriétés distinctives. Le collagène a besoin d’une proportion élevée de 4-hydroxyproline, un acide imino modifié post-traductionnel, et d’eau pour stabiliser sa conformation et son assemblage. La structure cristalline d’un peptide de type collagène déterminée à 1,85 Angstrum a montré que ces deux caractéristiques peuvent être liées. »

Structure cristalline et moléculaire d’un peptide de type collagène à 1,9 A de résolution
Bella, J.,Eaton, M.,Brodsky, B.,Berman, H.M.
(1994) Science 266 : 75

La molécule de gélatine

La gélatine est un mélange de peptides et de protéines produit par hydrolyse partielle du collagène. La gélatine est un mélange hétérogène de polypeptides à un ou plusieurs brins, chacun ayant des conformations d’hélice de proline gauches étendues et contenant entre 50 et 1000 acides aminés.

La gélatine peut être extraite de la peau, des os ou des tissus conjonctifs des animaux. La gélatine est également connue sous le nom de collagène hydrolysé, hydrolysat de collagène, peptide de collagène, hydrolysat de gélatine et gélatine hydrolysée,

Contrairement au collagène, la gélatine ne suscite pas d’antigénicité notable après implantation.

L’hydrolyse entraîne la réduction des fibrilles de protéines de collagène d’environ 300 000 Da en peptides plus petits. Selon le processus d’hydrolyse, les peptides auront de larges plages de poids moléculaire associées à des méthodes physiques et chimiques de dénaturation.

La gélatine est une forme irréversiblement hydrolysée de collagène, dans laquelle l’hydrolyse réduit les fibrilles de protéines en peptides plus petits ; selon les méthodes physiques et chimiques de dénaturation, le poids moléculaire des peptides se situe dans une large plage.

La gélatine est une protéine et le seul hydrocolloïde étant une protéine. Comme aucun autre ingrédient ne présente autant de fonctionnalités que la gélatine, elle constitue un atout inégalé pour la conception des formulations.

Vous pouvez l’utiliser pour lier l’eau, texturer et pour un large éventail d’autres usages. En fait, la gélatine est souvent utilisée pour remplacer plusieurs hydrocolloïdes mono-fonctionnels dans une seule application.

Hydrolysat de collagène vs. gélatine

Dans la forme hydrolysée, le collagène est traité de manière plus intensive, ce qui fragmente en fait les protéines en plus petits morceaux. Les deux ont les mêmes acides aminés, mais des propriétés chimiques différentes.

La teneur en acides aminés du collagène hydrolysé est la même que celle du collagène. Le collagène hydrolysé contient 19 acides aminés, principalement la glycine, la proline et l’hydroxyproline, qui représentent ensemble environ 50 % de la teneur totale en acides aminés.

Le collagène hydrolysé contient 8 des 9 acides aminés essentiels, -deux précurseurs d’acides aminés nécessaires à la biosynthèse de la créatine. Il ne contient pas de tryptophane et est déficient en isoleucine, en thréonine et en méthionine.

Il n’y a pas de tryptophane.