Guinguette Marais Poitevin

Glycin Chemische Eigenschaften,Verwendungen,Herstellung

Aminosäuren mit der einfachsten Struktur

Glycin ist von der einfachsten Struktur in den 20 Mitgliedern der Aminosäure-Serie, auch bekannt als Amino-Acetat. Es ist eine nicht-essentielle Aminosäure für den menschlichen Körper und enthält sowohl saure als auch basische funktionelle Gruppen in seinem Molekül. Es zeigt als starker Elektrolyt eine wässrige Lösung, und hat eine große Löslichkeit in starken polaren Lösungsmitteln, aber fast unlöslich in unpolaren Lösungsmitteln. Außerdem hat es einen relativ hohen Schmelz- und Siedepunkt. Durch die Einstellung des pH-Wertes der wässrigen Lösung kann Glycin verschiedene Molekülformen aufweisen. Die Seitenkette von Glycin enthält nur ein Wasserstoffatom. Aufgrund eines weiteren Wasserstoffatoms, das sich mit dem α-Kohlenstoffatom verbindet, ist das Glycin nicht optisch isomer. Da die Seitenbindung des Glycins sehr klein ist, kann es Raum einnehmen, der von anderen Aminosäuren nicht besetzt werden kann, wie z. B. die Aminosäuren, die sich innerhalb der Kollagenhelix befinden. Bei Raumtemperatur tritt es als weißes Kristall oder hellgelbes kristallines Pulver auf und hat einen einzigartigen süßen Geschmack, der den Geschmack von saurem und alkalischem Geschmack mildern kann, den bitteren Geschmack von Saccharin in Lebensmitteln maskiert und die Süße verstärkt. Wenn jedoch eine übermäßige Menge an Glycin vom Körper aufgenommen wird, kann es nicht nur nicht vollständig vom Körper absorbiert werden, sondern stört auch das Gleichgewicht der körpereigenen Absorption von Aminosäuren sowie die Absorption anderer Arten von Aminosäuren, was zu einem Nährstoffungleichgewicht führt und die Gesundheit negativ beeinflusst. Das Milchgetränk mit Glycin als Hauptrohstoff kann leicht das normale Wachstum und die Entwicklung von Jugendlichen und Kindern beeinträchtigen. Es hat eine Dichte von 1,1607, einen Schmelzpunkt von 232~236 °C (Zersetzung). Es ist löslich in Wasser, aber unlöslich in Alkohol und Ether. Es ist in der Lage, zusammen mit Salzsäure ein Hydrochloridsalz zu bilden. Es kommt in den Muskeln von Tieren vor. Es kann sowohl aus der Reaktion zwischen Monochloracetat und Ammoniumhydroxid als auch aus der Hydrolyse der Gelierung mit weiterer Raffination hergestellt werden.

Entdeckungsgeschichte

Aminosäuren sind organische Säuren, die eine Aminogruppe enthalten und die Grundeinheiten des Proteins sind. Sie sind meist farblose Kristalle mit einem relativ hohen Schmelzpunkt (über 200 °C). Sie sind wasserlöslich mit amphiprotischen Ionisationseigenschaften und können empfindlich kolorimetrisch mit Ninhydrin-Reagenz reagieren. Im Jahr 1820 wurde Glycin mit der einfachsten Struktur erstmals in einem Proteinhydrolyseprodukt entdeckt. Bis 1940 hat man festgestellt, dass es in der Natur etwa 20 Arten von Aminosäuren gibt. Sie sind für die Proteinsynthese von Mensch und Tier notwendig. Es handelt sich meist um Aminosäuren vom α-L-Typ. Entsprechend der unterschiedlichen Anzahl von Aminogruppen und Carboxylgruppen, die in Aminosäuren enthalten sind, klassifizieren wir Aminosäuren in neutrale Aminosäuren (Glycin, Alanin, Leucin, Isoleucin, Valin, Cystin, Cystein, A-Methionin, Threonin, Serin, Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Prolin und Hydroxyprolin, etc.), wobei die Aminosäuremoleküle nur eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe enthalten; saure Aminosäuren (Glutamat, Aspartat), die zwei Carboxyl- und eine Aminogruppe enthalten; alkalische Aminosäuren (Lysin, Arginin), die molekular eine Carboxylgruppe und zwei Aminogruppen enthalten; Histidin enthält einen Stickstoffring, der schwach alkalisch wirkt und somit auch zu den alkalischen Aminosäuren gehört. Aminosäuren können sowohl durch Proteinhydrolyse als auch durch chemische Synthese gewonnen werden. Seit den 1960er Jahren wurde in der industriellen Produktion hauptsächlich die mikrobielle Fermentation angewandt, wie z. B. in der Mononatriumglutamat-Fabrik, die eine weit verbreitete Fermentationsmethode zur Herstellung von Glutamat ist. In den letzten Jahren hat man auch Erdölkohlenwasserstoffe und andere chemische Produkte als Rohstoffe für die Fermentation zur Herstellung von Aminosäuren eingesetzt.

Die obigen Informationen wurden vom Chemiebuch von Dai Xiongfeng bearbeitet.

Gehaltsanalyse

175 mg der Probe, die 2 h bei 105 °C getrocknet wurde, genau abwiegen und in einen 250-m1-Kolben geben, 50 mL Eisessig zum Lösen zugeben; 2 Tropfen Kristallviolett-Testlösung (TS-74) zugeben; mit 0,1 ml/L Perchlorsäure bis zum blau-grünen Endpunkt titrieren. Gleichzeitig einen Blindtest durchführen und die notwendigen Korrekturen vornehmen. Jeder mL 0,1mol/L Perchlorsäure ist äquivalent zu Glycin (C2H5NO2) 7,507mg.

Biosynthese der Glycin-Produktion

In den späten 1980er Jahren fügte die japanische Mitsubishi Corporation die gescreenten aeroben Agrobacterium-, Brevibacterium- und Corynebacterium-Gattungen dem Medium hinzu, das Kohlenstoff, Stickstoff und eine anorganische Nährlösung für die Kultivierung enthielt, und wendete dann diese Bakterienklasse für die Umwandlung von Ethanolamin in Glycin bei 25~45 °C und einem pH-Wert von 4 bis 9 an und wendete weiterhin die Konzentrations-, Neutralisations- und Ionenaustauschbehandlung an, um das Glycin-Produkt zu erhalten.
Nach dem Eintritt in die 1990er Jahre gab es neue Fortschritte bei der Produktionstechnologie von Glycin im Ausland. Die Nitto Chemical Industry Co (Japan) fügte der Glycin-Amin-haltigen Matrix kultivierte Pseudomonas-Gattungen, Kasein-Bakterien-Gattungen und Alcaligenes-Gattungen und andere Arten in einer Menge von 0,5 % (Massenanteil, Trockengewicht) für eine Reaktionszeit von 45 h bei 30 °C und einem pH-Wert von 7,9 bis 8,1 hinzu, wobei fast das gesamte Glycin-Amin zu Glycin mit einer Umwandlungsrate von 99 % hydrolysiert wurde. Obwohl sich die biologischen Methoden noch im Forschungsstadium befinden, wird es aufgrund der hohen Selektivität und der umweltfreundlichen Eigenschaft ein Syntheseweg mit hohem Entwicklungspotenzial sein.

Verwendungszwecke

• Verwendet für die pharmazeutische Industrie, die organische Synthese und die biochemische Analyse.
• Verwendet als Puffer für die Vorbereitung von Gewebekulturmedien und die Prüfung von Kupfer, Gold und Silber. In der Medizin wird es für die Behandlung von Myasthenia gravis und progressiver Muskelatrophie, Übersäuerung, chronischer Enteritis und Kinder-Hyperprolinämie-Krankheiten verwendet.
• Verwendet für die Behandlung von Myasthenia gravis und progressive Muskelatrophie; Behandlung von überschüssigen Magen-Säure-Ester-Krankheit, chronische Enteritis (oft in Kombination Antazidum); mit in Kombination mit Aspirin kann die Reizung des Magens zu reduzieren; Behandlung von Kindern Hyperprolinämie; als Stickstoff-Quelle für die Erzeugung von nicht-essentiellen Aminosäure und kann zu einer gemischten Aminosäure-Injektion hinzugefügt werden.
• Glycin wird hauptsächlich als Nahrungsergänzungsmittel in Hühnerfutter verwendet.
• Wird als eine Art von Nahrungsergänzungsmittel verwendet, das hauptsächlich zum Aromatisieren verwendet wird.
• Aromatisierungsmittel: Wird für alkoholische Getränke in Kombination mit Alanin verwendet; die Zugabemenge: Traubenwein: 0,4%, Whiskey: 0,2%, Champagner: 1,0%. Andere wie Pulversuppe: 2%; mit Hefe marinierte Lebensmittel: 1%. Da es nach Garnelen und Tintenfisch schmeckt, kann es in Soßen verwendet werden.
• Es hat einige bestimmte hemmende Wirkungen auf den Bacillus subtilis und E. coli und kann daher als Konservierungsmittel für Surimiprodukte und Erdnussbutter verwendet werden, wobei die zugesetzte Menge 1% bis 2% beträgt.
• Puffereffekt: Da Glycin ein amphiprotisches Ion ist, das sowohl Amino- als auch Carboxylgruppen enthält, hat es eine starke Puffereigenschaft auf das Geschmacksgefühl von Salz und Essig. Die zugesetzte Menge beträgt: gesalzene Produkte: 0,3 % bis 0,7 %, sauer eingelegte Produkte: 0,05% bis 0,5%. Antioxidative Wirkung (mit seiner Metallchelierung): durch den Zusatz zu Butter, Käse und Margarine wird die Lagerdauer um das 3- bis 4-fache verlängert. Um das Schmalzöl in gebackenen Lebensmitteln stabil zu machen, können wir 2,5% Glukose und 0,5% Glycin hinzufügen. Die Zugabe von 0,1 % bis 0,5 % Glycin zum Weizenmehl für die Herstellung von bequemen Nudeln kann eine Rolle als Geschmacksstoff spielen. In der Pharmazie wird es als Antazidum (Übersäuerung), Therapeutikum bei Muskelernährungsstörungen sowie als Antidot eingesetzt. Außerdem kann Glycin auch als Rohstoff für die Synthese von Aminosäuren wie Threonin verwendet werden.
• Es kann als Gewürz gemäß den Bestimmungen von GB 2760-96 verwendet werden.
• Glycin ist auch als Aminoessigsäure bekannt. Im Bereich der Pestizidproduktion wird es für die Synthese von Glycin-Ethylester-Hydrochlorid verwendet, welches das Zwischenprodukt für die Synthese von Pyrethroid-Insektiziden ist. Darüber hinaus kann es auch für die Synthese von Fungiziden Iprodion und festem Glyphosat-Herbizid verwendet werden; darüber hinaus wird es auch in verschiedenen Arten von anderen Industrien wie Dünger, Medizin, Lebensmittelzusatzstoffen und Gewürzen verwendet.
• Es wird als Lösungsmittel verwendet, um Kohlendioxid in der Düngemittelindustrie zu entfernen. In der pharmazeutischen Industrie kann es als Aminosäurepräparat, als Puffer für Chlortetracyclin und als Rohstoff für die Synthese des Anti-Parkinson-Medikaments L-Dopa verwendet werden. Außerdem ist es das Zwischenprodukt zur Herstellung von Ethylimidazol. Es ist auch ein Zusatztherapie-Medikament zur Behandlung von neuraler Übersäuerung und zur effektiven Unterdrückung der überschüssigen Menge an Magensäure. In der Lebensmittelindustrie wird es für die Synthese von Alkohol, Brauprodukten, Fleischverarbeitung und Kaltgetränkeformel verwendet. Als Lebensmittelzusatzstoff kann Glycin allein als Würze verwendet werden und auch in Kombination mit Natriumglutamat, DL-Alaninsäure und Zitronensäure eingesetzt werden. In anderen Industrien kann es als pH-Einstellmittel verwendet werden, indem es der Galvanisierungslösung zugesetzt wird, oder als Rohstoff für die Herstellung anderer Aminosäuren verwendet werden. Es kann weiterhin als biochemische Reagenzien und Lösungsmittel in der organischen Synthese und Biochemie verwendet werden.
• Es wird als Zwischenprodukt von Pharmazeutika und Pestiziden, Dekarbonisierungslösungsmittel von Düngemitteln, Galvanisierungsflüssigkeit usw. verwendet.
• Es wird als Lösungsmittel zur Entfernung von Kohlendioxid in der Düngemittelindustrie verwendet. In der pharmazeutischen Industrie wird es als Puffer von Chlortetracyclin, Amino-Antazida verwendet und für die Herstellung von L-Dopa eingesetzt. In der Lebensmittelindustrie kann es als Aromastoffe, Mittel zur Beseitigung des bitteren Zuckergeschmacks, beim Brauen, bei der Fleischverarbeitung und bei der Herstellung von Erfrischungsgetränken verwendet werden. Darüber hinaus kann es auch als Mittel zur Einstellung des pH-Wertes und bei der Herstellung der Galvanisierungslösung verwendet werden.
• Es wird als biochemisches Reagenz für die Pharma-, Lebensmittel- und Futtermittelzusätze verwendet; es kann auch als ungiftiges Entkohlungsmittel im Bereich der Düngemittelindustrie verwendet werden.

Beschreibung

Glycin (abgekürzt Gly oder G) ist eine organische Verbindung mit der Formel NH2CH2COOH. Mit einem Wasserstoffsubstituenten in der Seitenkette ist Glycin die kleinste der 20 in Proteinen vorkommenden Aminosäuren. Seine Codons sind GGU, GGC, GGA, GGG des genetischen Codes.
Glycin ist ein farbloser, süßlich schmeckender kristalliner Feststoff. Es ist einzigartig unter den proteinogenen Aminosäuren, da es nicht chiral ist. Es kann sich aufgrund seiner minimalen Seitenkette von nur einem Wasserstoffatom in hydrophile oder hydrophobe Umgebungen einfügen. Glycin ist auch der Gattungsname der Sojapflanze (Artname = Glycine max).

Chemische Eigenschaften

Ein weißes, geruchloses, kristallines Pulver mit süßlichem Geschmack. Seine Lösung ist sauer auf Lackmus. Ein g löst sich in etwa 4 mL Wasser.Es ist sehr schwach löslich in Alkohol und in Ether. Glycin kann aus Chloressigsäure und Ammoniak, aus Proteinquellen wie Gelatine und Seidenfibroin, aus Ammoniumhydrogencarbonat und Natriumcyanid, durch katalytische Spaltung von Serin, aus Bromwasserstoffsäure und Methylenaminoacetonitril hergestellt werden.

Chemische Eigenschaften

Glycin ist geruchlos und hat einen leicht süßlichen Geschmack.

Chemische Eigenschaften

Weißes oder fast weißes, kristallines Pulver

Chemische Eigenschaften

Glycin kommt als weißes, geruchloses, kristallines Pulver vor und hat einen süßlichen Geschmack.

Vorkommen

Gelatine und Seidenfbroin sind angeblich die besten natürlichen Quellen für diese Aminosäure

Verwendung

Glycin ist eine Aminosäure, die als Texturgeber in kosmetischen Formulierungen verwendet wird. Sie macht etwa 30 Prozent des Kollagenmoleküls aus.

Verwendungen

Glycin ist eine nicht-essentielle Aminosäure, die als Nährstoff und Nahrungsergänzungsmittel fungiert. es hat eine Löslichkeit von 1 g in 4 ml Wasser und ist reichlich in Kollagen enthalten. es wird verwendet, um den bitteren Nachgeschmack von Sac-Charin zu maskieren, zum Beispiel in künstlich gesüßten Softdrinks. es verzögert das Ranzigwerden von Fett.

Verwendungen

Nicht-essentielle Aminosäure für die menschliche Entwicklung. Ein hemmender Neurotransmitter im Rückenmark, allosterischer Regulator von NMDA-Rezeptoren.

Verwendungszwecke

Glycin ist eine nicht-essentielle Aminosäure für die menschliche Entwicklung. Glycin ist ein inhibitorischer Neurotransmitter im Rückenmark, allosterischer Regulator von NMDA-Rezeptoren.

Verwendungen

In den USA wird Glycin typischerweise in zwei Qualitäten verkauft: United States Pharmacopeia („USP“), und technische Qualität. Der größte Teil des Glycins wird als USP-Qualität für verschiedene Verwendungszwecke hergestellt. Der Verkauf von Glycin in USP-Qualität macht ca. 80 bis 85 Prozent des US-Marktes für Glycin aus.

Glycin in pharmazeutischer Qualität wird für einige pharmazeutische Anwendungen hergestellt, wie z. B. intravenöse Injektionen, bei denen die Reinheitsanforderungen des Kunden oft die Mindestanforderungen der USP-Qualitätsbezeichnung übersteigen. Glycin in pharmazeutischer Qualität wird oft nach firmeneigenen Spezifikationen hergestellt und wird typischerweise mit einem Aufschlag gegenüber Glycin in USP-Qualität verkauft.
Glycin in technischer Qualität, das den USP-Standards entsprechen kann oder auch nicht, wird für den Einsatz in industriellen Anwendungen verkauft, z. B. als Mittel zur Metallkomplexierung und -veredelung. Glycin in technischer Qualität wird in der Regel mit einem Preisnachlass gegenüber Glycin in USP-Qualität verkauft.
Tier- und Humanfutter
Andere Märkte für Glycin in USP-Qualität umfassen die Verwendung als Zusatzstoff in Tierfutter und Tiernahrung. Für Menschen wird Glycin als Süßstoff/Geschmacksverstärker verkauft. Bestimmte Nahrungsergänzungsmittel und Proteingetränke enthalten Glycin. Bestimmte Arzneimittelformulierungen enthalten Glycin, um die Magenabsorption des Medikaments zu verbessern.
Kosmetik und sonstige Anwendungen
Glycin dient als Puffermittel in Antazida, Analgetika, Antitranspirantien, Kosmetika und Toilettenartikeln.
Viele verschiedene Produkte verwenden Glycin oder seine Derivate, wie z. B. die Herstellung von Gummischwammprodukten, Düngemitteln, Metallkomplexbildnern.
Chemisches Ausgangsmaterial
Glycin ist ein Zwischenprodukt bei der Synthese einer Vielzahl von chemischen Produkten. Es wird bei der Herstellung des Herbizids Glyphosat verwendet. Glyphosat ist ein nicht-selektives, systemisches Herbizid, das zur Abtötung von Unkräutern, insbesondere von mehrjährigen Pflanzen, verwendet wird und als forstwirtschaftliches Herbizid ausgebracht oder bei der Schnittgutbehandlung eingesetzt wird.

Herstellungsmethoden

Glycin wurde 1820 von Henri Braconnot entdeckt, der Gelatine mit Schwefelsäure kochte.
Industriell wird Glycin durch die Behandlung von Chloressigsäure mit Ammoniak hergestellt:
ClCH2COOH + 2 NH3→H2NCH2COOH + NH4Cl
Jährlich werden auf diese Weise etwa 15 Mio. kg hergestellt.
In den USA (von GEO Specialty Chemicals, Inc.) und in Japan (von Shoadenko) wird Glycin über die Strecker-Aminosäuresynthese hergestellt.

Herstellungsmethoden

Die chemische Synthese ist die geeignetste Methode zur Herstellung vonGlycin. Die Aminierung von Chloressigsäure und die Hydrolyse von Aminoacetonitril sind die bevorzugten Herstellungsmethoden.

Zubereitung

Aus Chloressigsäure und Ammoniak; aus Proteinquellen, wie Gelatine und Seidenfbroin; aus Ammoniumbicarbonat und Natriumcyanid; durch katalytische Spaltung von Serin; aus Bromwasserstoffsäure und Methylenaminoacetonitril.

Definition

ChEBI: Die einfachste (und einzige achirale) proteinogene Aminosäure, die ein Wasserstoffatom als Seitenkette besitzt.

Biosynthese

Glycin ist für die menschliche Ernährung nicht essentiell, da es im Körper aus der Aminosäure Serin biosynthetisiert wird, die wiederum aus 3-Phospho-Glycerat gewonnen wird. In den meisten Organismen katalysiert das Enzym Serin-Hydroxy-Methyl-Transferase diese Umwandlung über den Cofaktor Pyridoxalphosphat:
Serin + Tetrahydrofolat → Glycin +N5,N10-Methylen-Tetrahydrofolat + H2O
In der Leber von Wirbeltieren wird die Glycinsynthese durch die Glycinsynthase (auch Glycinspaltungsenzym genannt) katalysiert. Diese Umwandlung ist leicht reversibel: CO2 + NH4+ + N5,N10-Methylentetrahydrofolat + NADH + H+→ Glycin + Tetrahydrofolat +NAD+
Glycin wird durch die Codons GGU, GGC, GGA und GGG codiert. Die meisten Proteine bauen nur geringe Mengen an Glycin ein. Eine bemerkenswerte Ausnahme ist Kollagen, das etwa 35 % Glycin enthält.

Biotechnologische Herstellung

Glycin wird ausschließlich durch chemische Synthese hergestellt, wobei heute zwei Hauptverfahren praktiziert werden. Die direkte Aminierung von Chloressigsäure mit einem großen Überschuss an Ammoniak liefert gute Ausbeuten an Glycin, ohne dass große Mengen an di- und trialkylierten Produkten entstehen. Dieses Verfahren ist in China weit verbreitet, wo die Hauptanwendung des Glycins als Rohstoff für das Herbizid Glyphosat ist.
Das andere Hauptverfahren ist die Strecker-Synthese. Bei der direkten Strecker-Reaktion von Formaldehyd und Ammoniumcyanid entsteht Methylen-Amino-Acetonitril, das in zwei Stufen hydrolysiert werden muss, um Glycin herzustellen. Ein effizienterer Ansatz ist die Aminierung des Zwischenprodukts Glycolonitril mit anschließender Hydrolyse].Eine alternative Methode, die häufiger für die homologen Aminosäuren angewendet wird, ist die Bucherer-Bergs-Reaktion. Die Reaktion von Formaldehyd und Ammoniumcarbonat oder -bicarbonat ergibt das Zwischenprodukt Hydantoin, das in einem separaten Schritt zu Glycin hydrolysiert werden kann.

Biologische Funktionen

Die Hauptfunktion von Glycin ist die als Vorstufe zu Proteinen. Es ist auch ein Baustein zahlreicher Naturstoffe.
Als biosynthetisches Zwischenprodukt
In höheren Eukaryoten wird D-Aminolävulinsäure, die wichtigste Vorstufe zu Porphyrinen, aus Glycin und Succinyl-CoA biosynthetisiert. Glycin stellt die zentrale C2N-Untereinheit aller Purine dar.

Als Neurotransmitter
Glycin ist ein inhibitorischer Neurotransmitter im zentralen Nervensystem, besonders im Rückenmark, Hirnstamm und der Retina. Wenn Glycinrezeptoren aktiviert werden, tritt Chlorid über ionotrope Rezeptoren in das Neuron ein und verursacht eine hemmende postsynaptische Potenz (IPSP). Strychnin ist ein starker Antagonist an ionotropen Glycinrezeptoren, während Bicucullin ein schwacher Antagonist ist. Glycin ist zusammen mit Glutamat ein notwendiger Koagonist für NMDA-Rezeptoren. Im Gegensatz zur hemmenden Rolle von Glycin im Rückenmark wird dieses Verhalten an den (NMDA-)glutaminergen Rezeptoren, die exzitatorisch sind, gefördert. Die LD50 von Glycin beträgt 7930 mg / kg bei Ratten (oral) und führt in der Regel zum Tod durch Übererregbarkeit. .

Biologische Funktionen

Glycin ist ein weiterer hemmender ZNS-Neurotransmitter.Während GABA hauptsächlich im Gehirn lokalisiert ist, findet sich Glycin vorwiegend im Ventralhorn des Rückenmarks. Es sind nur relativ wenige Medikamente bekannt, die mit Glycin interagieren; das bekannteste Beispiel ist der Krampfmittelwirkstoff Strychnin, der ein relativ spezifischer Antagonist von Glycin zu sein scheint.

Allgemeine Beschreibung

Weiße Kristalle.

Luft&Wasserreaktionen

Wasserlöslich.

Reaktivitätsprofil

Eine Aminosäure. Eine 0,2 M wässrige Lösung hat einen pH-Wert von 4,0, wirkt also wie eine schwache Säure. Hat sowohl die Eigenschaften einer Säure als auch einer Base.

Gefahr

Verwendung in Fetten auf 0,01% beschränkt.

Brandgefahr

Gering. Entzündet sich bei sehr hohen Temperaturen.

Pharmazeutische Anwendungen

Glycin wird routinemäßig als gefriergetrockneter Hilfsstoff in Proteinformulierungen verwendet, da es eine starke, poröse und elegante Kuchenstruktur im endgültigen lyophilisierten Produkt bildet. Aufgrund seiner vorteilhaften Gefriertrocknungseigenschaften ist es einer der am häufigsten verwendeten Hilfsstoffe in gefriergetrockneten injizierbaren Formulierungen.
Glycin wurde aufgrund seiner hervorragenden Benetzungseigenschaften als Zerfallsbeschleuniger in schnell zerfallenden Formulierungen untersucht.Es wird auch als Puffermittel und Konditionierer in Kosmetika verwendet.
Glycin kann zusammen mit Antazida bei der Behandlung von Magenübersäuerung verwendet werden, und es kann auch in Aspirinpräparaten enthalten sein, um die Verringerung der Magenreizung zu unterstützen.

Landwirtschaftliche Verwendung

Glycin ist die einfachste natürlich vorkommende Aminosäure und ist ein Bestandteil der meisten Proteine. Seine Formel lautet H2N-CH2-COOH.

Biologische Aktivität

Einer der wichtigsten hemmenden Neurotransmitter im ZNS von Säugetieren, vorwiegend aktiv im Rückenmark und Hirnstamm. Wirkt auch als Modulator der exzitatorischen Aminosäureübertragung, die durch NMDA-Rezeptoren vermittelt wird. Auch als Teil des NMDA-Rezeptor-Glycin-Tocriset™ erhältlich.

Sicherheitsprofil

Mäßig toxisch bei intravenöser Verabreichung. Mild toxisch durch Verschlucken. Mutationsdaten liegen vor. Beim Erhitzen bis zur Zersetzung werden giftige NOx-Dämpfe freigesetzt.

Sicherheit

Glycin wird als Süßstoff, Puffermittel und Nahrungsergänzungsmittel verwendet. Die reine Form von Glycin ist mäßig toxisch auf dem IV-Weg und leicht toxisch durch Verschlucken.
Die systemische Absorption von Glycin-Spüllösungen kann zu Störungen des Flüssigkeits- und Elektrolythaushalts und zu kardiovaskulären und pulmonalen Störungen führen.
LD50 (Maus, IP): 4,45 g/kg
LD50 (Maus, IV): 2,37 g/kg
LD50 (Maus, oral): 4,92 g/kg
LD50 (Maus, SC): 5,06 g/kg
LD50 (Ratte, IV): 2.6 g/kg
LD50 (Ratte, oral): 7,93 g/kg
LD50 (Ratte, SC): 5,2 g/kg

Lagerung

Glycin beginnt sich bei 233°C zu zersetzen. In gut verschlossenen Behältern lagern. Glycin-Spüllösungen (95-105 % Glycin) sollten in Einzeldosisbehältern, vorzugsweise aus Typ-I- oder Typ-II-Glas, gelagert werden.

Reinigungsmethoden

Kristallisieren Sie Glycin aus destilliertem Wasser, indem Sie es bei 90-95o lösen, filtrieren, auf etwa -5o abkühlen und die Kristalle zentrifugal abtropfen lassen. Alternativ kristallisieren Sie es aus destilliertem Wasser durch Zugabe von MeOH oder EtOH (z. B. 50 g gelöst in 100 ml warmem Wasser, und 400 ml MeOH werden zugegeben). Die Kristalle werden mit MeOH oder EtOH und anschließend mit Diethylether gewaschen. Wahrscheinliche Verunreinigungen sind Ammoniumglycinat, Iminodiessigsäure, Nitrilotriessigsäure oder/und Ammoniumchlorid.

Abbau

Glycin wird über drei Wege abgebaut. Der vorherrschende Weg in Tieren und Pflanzen beinhaltet das Glycinspaltungsenzym Glycin + Tetrahydrofolat + NAD+ → CO2 + NH4+ + N5,N10-Methylen-Tetrahydrofolat + NADH + H+ Im zweiten Weg wird Glycin in zwei Schritten abgebaut. Der erste Schritt ist die Umkehrung der Glycin-Biosynthese aus Serin mit der Serin-Hydroxymethyl-Transferase. Anschließend wird Serin durch Serin-Dehydratase in Pyruvat umgewandelt. Im dritten Weg des Glycinabbaus wird Glycin durch D-Aminosäure-Oxidase in Glyoxylat umgewandelt. Glyoxylat wird dann durch hepatische Laktatdehydrogenase in einer NAD+-abhängigen Reaktion zu Oxalat oxidiert. Die Halbwertszeit von Glycin und seine Ausscheidung aus dem Körper variiert je nach Dosis erheblich. In einer Studie lag die Halbwertszeit zwischen 0,5 und 4,0 Stunden.

Vorkommen im Weltraum

Der Nachweis von Glycin im interstellaren Medium ist umstritten. Im Jahr 2008 wurde das Glycin-ähnliche Molekül Amino-Acetonitril in der Großen Molekülheimat, einer riesigen Gaswolke nahe dem galaktischen Zentrum im Sternbild Schütze, vom Max-Planck-Institut für Radioastronomie entdeckt. Im Jahr 2009 wurde Glycin, das 2004 von der NASA-Raumsonde Stardust aus dem Kometen Wild 2 entnommen wurde, bestätigt – die erste Entdeckung von extraterrestrischem Glycin. Die Ergebnisse dieser Mission untermauerten die Theorie der Panspermie, die behauptet, dass die „Samen“ des Lebens im gesamten Universum verbreitet sind.

Unverträglichkeiten

Glycin kann Maillard-Reaktionen mit Aminosäuren eingehen, um Vergilbung oder Bräunung zu erzeugen. Reduzierende Zucker interagieren auch mit sekundären Aminen unter Bildung eines Imins, jedoch ohne begleitende gelb-braune Verfärbung.

Regulatorischer Status

GRAS gelistet. In der FDA-Datenbank für inaktive Inhaltsstoffe aufgeführt (IM, IV, SC-Injektionen; oral; rektal) und für Spüllösungen zugelassen. Enthalten in parenteralen (Pulver zur Injektion; Lösungen zur Injektion; Impfstoffe; Kits für Implantate) und nicht-parenteralen (orodispersible Tabletten/orales Lyophilisat; Pulver zur Inhalation; Pulver zur oralen Lösung; Tabletten) Formulierungen, die in Großbritannien zugelassen sind.