Das Kollagenmolekül
Beim Menschen macht Kollagen ein Drittel des Gesamtproteins aus, macht drei Viertel des Trockengewichts der Haut aus und ist der häufigste Bestandteil der extrazellulären Matrix (ECM). Achtundzwanzig verschiedene Arten von Kollagen, die aus mindestens 46 verschiedenen Polypeptidketten bestehen, wurden bei Wirbeltieren identifiziert, und viele andere Proteine enthalten kollagene Domänen
Das Kollagenmolekül besteht aus 3 Polypeptidketten. Die drei helikalen Untereinheiten sind zu einer Dreifachhelix zusammengewunden. Dieses eng gewundene Molekül ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper. Die Aminosäurenzusammensetzung des Kollagens ist für Proteine untypisch, insbesondere im Hinblick auf den hohen Hydroxyprolin-Gehalt. Die häufigsten Motive in der Aminosäuresequenz von Kollagen sind Glycin-Prolin-X und Glycin-X-Hydroxyprolin, wobei X eine beliebige andere Aminosäure als Glycin, Prolin oder Hydroxyprolin ist.
Collagen ist besonders, weil es eine Fülle von drei wertvollen Aminosäuren enthält, die Sie in vielen anderen Lebensmitteln nicht in nennenswerten Mengen finden:
- Glycin
- Prolin
- Hydroxyprolin
Diese drei Aminosäuren sind der Schlüssel zu den Anti-Aging- und flexibilitätsfördernden Vorteilen von Collagen.
Die enge Packung der Helices vom Typ PPII (Polyprolin II) innerhalb der Dreifachhelix erfordert, dass jeder dritte Rest Gly ist, was zu einer sich wiederholenden Sequenz XaaYaaGly führt, wobei Xaa und Yaa jede beliebige Aminosäure sein kann. Diese Wiederholungssequenz kommt in allen Kollagenarten vor, obwohl sie an bestimmten Stellen innerhalb der dreifach-helikalen Domäne von nicht-fibrillären Kollagenen unterbrochen ist. Die Aminosäuren in den Xaa- und Yaa-Positionen des Kollagens sind häufig (2S)-Prolin (Pro, 28%) bzw. (2S,4R)-4-Hydroxyprolin (Hyp, 38%). ProHypGly ist das häufigste Triplett (10,5 %) in Kollagen.
Beachten Sie, dass, obwohl die drei Polypeptidketten in der Tripelhelix eines jeden Kollagentyps identisch sein können, wie im Fall der auf dieser Seite verwendeten pdb-Datei pdb: 1CGD, heterotrimere Tripelhelixen häufiger vorkommen als homotrimere Tripelhelixen.
Collagen like peptide Jsmol Structure
PubMed Abstract für 1CGD
„Die Kollagen-Tripelhelix ist ein einzigartiges Proteinmotiv, das durch die Supercoiling von drei Polypeptidketten in einer Polyprolin-II-Konformation definiert ist. Sie ist eine Hauptdomäne aller Kollagenproteine und wird auch in Proteinen mit Wirtsabwehrfunktion und in mehreren Membranproteinen gefunden. Die dreifach-helicale Domäne hat charakteristische Eigenschaften. Kollagen benötigt einen hohen Anteil der posttranslational modifizierten Iminosäure 4-Hydroxyprolin und Wasser, um seine Konformation und den Zusammenbau zu stabilisieren. Die Kristallstruktur eines kollagen-ähnlichen Peptids, die mit 1,85 Angstrum bestimmt wurde, zeigte, dass diese beiden Eigenschaften miteinander verwandt sein könnten.“
Crystal and Molecular Structure of a Collagen-Like Peptide at 1.9 A Resolution
Bella, J.,Eaton, M.,Brodsky, B.,Berman, H.M.
(1994) Science 266: 75
——>Raum füllen/cpk——–>-Stick—->-Kugel-und-Stick
-Drehen des Moleküls—>Linksklick und ziehen
Zum Zoomen–>>Linksklick + Umschalttaste gedrückt halten und vertikal ziehen
Jmol-Menü —>>Rechts-Klick
PDB-Datei für Kollagenmolekül hier klicken.
Collagen – Bandstruktur
————–>Abspaltung ——–>- Abspaltung
——>Raum füllen/cpk——–>-Stick—->-Ball-und-Stick
Collagen -B – Strang — Einzelstrang
————–>Anspinnen ——–>- Abspinnen
——>Raum füllen/cpk——–>Stick—-> ball-and-stick
Das Gelatine-Molekül
Gelatine ist eine Mischung aus Peptiden und Proteinen, die durch teilweise Hydrolyse von Kollagen entsteht. Gelatine ist ein heterogenes Gemisch aus ein- oder mehrsträngigen Polypeptiden, die jeweils verlängerte linkshändige Prolin-Helix-Konformationen aufweisen und zwischen 50 – 1000 Aminosäuren enthalten.
Gelatine kann aus der Haut, den Knochen oder dem Bindegewebe von Tieren extrahiert werden. Gelatine wird auch als hydrolysiertes Kollagen, Kollagenhydrolysat, Kollagenpeptid, Gelatinehydrolysat und hydrolysierte Gelatine bezeichnet.
Im Gegensatz zu Kollagen ruft Gelatine nach der Implantation keine merkliche Antigenität hervor.
Die Hydrolyse führt zu einer Reduktion der kollagenen Proteinfibrillen von etwa 300.000 Da in kleinere Peptide. Abhängig vom Prozess der Hydrolyse haben die Peptide breite Molekulargewichtsbereiche, die mit physikalischen und chemischen Methoden der Denaturierung verbunden sind.
Gelatine ist eine irreversibel hydrolysierte Form von Kollagen, wobei die Hydrolyse Proteinfibrillen in kleinere Peptide reduziert; abhängig von den physikalischen und chemischen Methoden der Denaturierung fällt das Molekulargewicht der Peptide in einen breiten Bereich.
Gelatine ist ein Protein und das einzige Hydrokolloid, das ein Protein ist. Da kein anderer Inhaltsstoff so viele Funktionalitäten aufweist wie Gelatine, ist sie ein konkurrenzloser Gewinn für das Formulierungsdesign.
Sie kann zur Wasserbindung, zur Texturierung und für eine Vielzahl anderer Zwecke eingesetzt werden. In der Tat wird Gelatine oft verwendet, um mehrere monofunktionelle Hydrokolloide in einer einzigen Anwendung zu ersetzen.
Collagenhydrolysat vs. Gelatine
In der hydrolysierten Form wird das Kollagen intensiver verarbeitet, wodurch die Proteine tatsächlich in kleinere Stücke zerlegt werden. Beide haben die gleichen Aminosäuren, aber unterschiedliche chemische Eigenschaften.
Der Aminosäuregehalt von hydrolysiertem Kollagen ist derselbe wie bei Kollagen. Hydrolysiertes Kollagen enthält 19 Aminosäuren, vor allem Glycin, Prolin und Hydroxyprolin, die zusammen etwa 50 % des gesamten Aminosäuregehalts ausmachen.
Hydrolysiertes Kollagen enthält 8 von 9 essentiellen Aminosäuren, -zwei Aminosäurevorstufen, die für die Biosynthese von Kreatin notwendig sind. Es enthält kein Tryptophan und ist mangelhaft an Isoleucin, Threonin und Methionin.