Glycogénolyse (Français)

Glycogénolyse, processus par lequel le glycogène, principal glucide stocké dans le foie et les cellules musculaires des animaux, est décomposé en glucose pour fournir de l’énergie immédiate et maintenir la glycémie pendant le jeûne. La glycogénolyse se produit principalement dans le foie et est stimulée par les hormones glucagon et épinéphrine (adrénaline).

défauts enzymatiques affectant la dégradation du glycogène dans le muscle
défauts enzymatiques affectant la dégradation du glycogène dans le muscle

Divers défauts enzymatiques peuvent empêcher la libération d’énergie par la dégradation normale du glycogène dans les muscles. Les enzymes dans lesquelles des défauts peuvent se produire comprennent la glucose-6-phosphatase (I) ; la x-1,4-glucosidase lysosomale (II) ; l’enzyme de déramification (III) ; l’enzyme de ramification (IV) ; la phosphorylase musculaire (V) ; la phosphorylase hépatique (VI, VIII, IX, X) ; et la phosphofructokinase musculaire (VII). Les défauts enzymatiques qui peuvent donner lieu à d’autres maladies glucidiques comprennent la galactokinase (A1) ; la galactose 1-phosphate UDP transférase (A2) ; la fructokinase (B) ; l’aldolase (C) ; le déficit en fructose 1,6-diphosphatase (D) ; le complexe pyruvate déshydrogénase (E) ; et la pyruvate carboxylase (F).

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Lorsque la glycémie baisse, comme pendant le jeûne, on observe une augmentation de la sécrétion de glucagon par le pancréas. Cette augmentation s’accompagne d’une diminution concomitante de la sécrétion d’insuline, car les actions de l’insuline, qui visent à augmenter le stockage du glucose sous forme de glycogène dans les cellules, s’opposent aux actions du glucagon. Après sa sécrétion, le glucagon se dirige vers le foie, où il stimule la glycogénolyse.

La grande majorité du glucose qui est libéré du glycogène provient du glucose-1-phosphate, qui est formé lorsque l’enzyme glycogène phosphorylase catalyse la dégradation du polymère de glycogène. Dans le foie, les reins et les intestins, le glucose-1-phosphate est converti (de manière réversible) en glucose-6-phosphate par l’enzyme phosphoglucomutase. Ces tissus abritent également l’enzyme glucose-6-phosphatase, qui convertit le glucose-6-phosphate en glucose libre qui est sécrété dans le sang, ramenant ainsi la glycémie à la normale. Le glucose-6-phosphate est également absorbé par les cellules musculaires, où il entre dans la glycolyse (ensemble de réactions qui décompose le glucose pour capter et stocker l’énergie sous forme d’adénosine triphosphate, ou ATP). De petites quantités de glucose libre sont également produites au cours de la glycogénolyse par l’activité de l’enzyme de débranchement du glycogène, qui achève la dégradation du glycogène en accédant aux points de ramification du polymère.

L’épinéphrine, comme le glucagon, stimule la glycogénolyse dans le foie, ce qui entraîne l’élévation du taux de glucose sanguin. Cependant, ce processus est généralement initié par la réaction de lutte ou de fuite, par opposition à la baisse physiologique de la glycémie qui stimule la sécrétion de glucagon. Comparez la glycogenèse.

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Diverses maladies héréditaires rares de stockage du glycogène produisent des anomalies de la glycogénolyse. Par exemple, la maladie de stockage du glycogène de type V (maladie de McArdle) se traduit par un manque de glycogène phosphorylase, ce qui entrave la dégradation du glycogène et empêche les muscles de répondre aux demandes énergétiques de l’exercice. La maladie de stockage du glycogène de type III (maladie de Cori ou de Forbes) est causée par des mutations dans un gène impliqué dans la production de l’enzyme de débranchement du glycogène. La maladie entraîne une accumulation cellulaire de molécules de glycogène anormales et incomplètement dégradées, ce qui conduit à des lésions tissulaires, en particulier dans le foie et les muscles.

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