La molecola del collagene
Negli esseri umani, il collagene comprende un terzo delle proteine totali, rappresenta tre quarti del peso secco della pelle, ed è il componente più prevalente della matrice extracellulare (ECM). Nei vertebrati sono stati identificati ventotto diversi tipi di collagene composti da almeno 46 catene polipeptidiche distinte, e molte altre proteine contengono domini collagenici
La molecola di collagene consiste di 3 catene polipeptidiche. Le tre subunità elicoidali sono avvolte insieme per creare una tripla elica. Questa molecola strettamente avvolta è la proteina più abbondante nel corpo umano. La composizione aminoacidica del collagene è atipica per le proteine, in particolare per quanto riguarda il suo alto contenuto di idrossiprolina. I motivi più comuni nella sequenza aminoacidica del collagene sono glicina-prolina-X e glicina-X-idrossiprolina, dove X è qualsiasi aminoacido diverso da glicina, prolina o idrossiprolina.
Il collagene è speciale perché contiene un’abbondanza di tre preziosi aminoacidi che non troverete in quantità significative in molti altri alimenti:
- Glicina
- Prolina
- Idrossiprolina
Questi tre aminoacidi sono la chiave dei benefici anti-età e di aumento della flessibilità del collagene.
Lo stretto impacchettamento delle eliche di tipo PPII (poliprolina II) all’interno della tripla elica impone che ogni terzo residuo sia Gly, dando luogo a una sequenza ripetuta XaaYaaGly, dove Xaa e Yaa possono essere qualsiasi aminoacido. Questa ripetizione si verifica in tutti i tipi di collagene, anche se è interrotta in alcuni punti del dominio a tripla elica dei collageni non fibrillari. Gli aminoacidi nelle posizioni Xaa e Yaa del collagene sono spesso (2S)-prolina (Pro, 28%) e (2S,4R)-4-idrossiprolina (Hyp, 38%), rispettivamente. ProHypGly è la tripletta più comune (10,5%) nel collagene.
Nota che anche se le tre catene polipeptidiche nella tripla elica di ogni tipo di collagene possono essere identiche come il caso del file pdb usato in questa pagina pdb: 1CGD, le triple eliche eterotrimeriche sono più prevalenti di quelle omotrimeriche.
Collagene come il peptide Jsmol Structure
PubMed Abstract per 1CGD
“La tripla elica del collagene è un motivo proteico unico definito dal superavvolgimento di tre catene polipeptidiche in una conformazione poliprolina II. È un dominio principale di tutte le proteine del collagene ed è anche segnalato per esistere in proteine con funzione di difesa dell’ospite e in diverse proteine di membrana. Il dominio triplo-elico ha proprietà distintive. Il collagene richiede un’alta proporzione di iminoacido 4-idrossiprolina modificato post-traslazionalmente e di acqua per stabilizzare la sua conformazione e il suo assemblaggio. La struttura cristallina di un peptide simile al collagene determinato a 1,85 Angstrum ha mostrato che queste due caratteristiche possono essere correlate.”
Struttura cristallina e molecolare di un peptide simile al collagene a 1,9 A risoluzione
Bella, J.,Eaton, M.,Brodsky, B,Berman, H.M.
(1994) Scienza 266: 75
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Per ingrandire–>> Clicca a sinistra + tieni premuto il tasto Shift e trascina verticalmente
Menu Jmol —>>Click destro
PDB File per Collagen Molecule clicca qui.
Collagene — Struttura a nastro
————–>spin on ——–>- spin off
——>space fill/cpk——–>stick—-> ball-and-stick
Collagene -B – Strand — Single Strand
————–>spin on ——–>- spin off
——>space fill/cpk——–>stick—-> palla e bastone
La molecola di gelatina
La gelatina è una miscela di peptidi e proteine prodotta dall’idrolisi parziale del collagene. La gelatina è una miscela eterogenea di polipeptidi a filo singolo o multiplo, ciascuno con conformazioni estese dell’elica prolina a sinistra e contenente tra 50 e 1000 aminoacidi.
La gelatina può essere estratta dalla pelle, dalle ossa o dai tessuti connettivi degli animali. La gelatina è anche conosciuta come collagene idrolizzato, idrolizzato di collagene, peptide di collagene, idrolizzato di gelatina e gelatina idrolizzata,
Al contrario del collagene, la gelatina non suscita alcuna antigenicità evidente dopo l’impianto.
L’idrolisi provoca la riduzione delle fibrille proteiche del collagene di circa 300.000 Da in peptidi più piccoli. A seconda del processo di idrolisi, i peptidi avranno ampi intervalli di peso molecolare associati ai metodi fisici e chimici di denaturazione.
La gelatina è una forma irreversibilmente idrolizzata di collagene, in cui l’idrolisi riduce le fibrille proteiche in peptidi più piccoli; a seconda dei metodi fisici e chimici di denaturazione, il peso molecolare dei peptidi rientra in un ampio intervallo.
La gelatina è una proteina e l’unico idrocolloide ad essere una proteina. Poiché nessun altro ingrediente presenta tante funzionalità come la gelatina, è una risorsa impareggiabile per il design delle formulazioni.
Si può usare per legare l’acqua, texturizzare e una vasta gamma di altri scopi. Infatti, la gelatina è spesso usata per sostituire diversi idrocolloidi monofunzionali in una singola applicazione.
Idrolizzato di collagene vs. gelatina
Nella forma idrolizzata, il collagene viene lavorato più intensamente, il che rompe effettivamente le proteine in pezzi più piccoli. Entrambi hanno gli stessi aminoacidi, ma proprietà chimiche diverse.
Il contenuto di aminoacidi del collagene idrolizzato è lo stesso del collagene. Il collagene idrolizzato contiene 19 aminoacidi, principalmente glicina, prolina e idrossiprolina, che insieme rappresentano circa il 50% del contenuto totale di aminoacidi.
Il collagene idrolizzato contiene 8 dei 9 aminoacidi essenziali, due aminoacidi precursori necessari per la biosintesi della creatina. Non contiene triptofano ed è carente di isoleucina, treonina e metionina.