Tipi di anticorpi

Struttura e caratteristiche degli isotipi di anticorpi

Gli anticorpi umani sono classificati in cinque isotipi (IgM, IgD, IgG, IgA e IgE) in base alle loro catene H, che forniscono ad ogni isotipo caratteristiche e ruoli distinti.

Struttura e caratteristiche degli isotipi anticorpali

IgG
IgG è l’isotipo anticorpale più abbondante nel sangue (plasma) e rappresenta il 70-75% delle immunoglobuline (anticorpi) umane. Le IgG disintossicano le sostanze nocive e sono importanti nel riconoscimento dei complessi antigene-anticorpo da parte dei leucociti e dei macrofagi. Le IgG vengono trasferite al feto attraverso la placenta e proteggono il bambino fino a quando il suo sistema immunitario non è funzionale.

IgM
Le IgM circolano solitamente nel sangue e rappresentano circa il 10% delle immunoglobuline umane. Le IgM hanno una struttura pentamerica in cui cinque molecole di base a forma di Y sono collegate tra loro. Le cellule B producono le IgM per prime in risposta all’infezione microbica/invasione dell’antigene.
Anche se le IgM hanno un’affinità inferiore per gli antigeni rispetto alle IgG, hanno una maggiore avidità per gli antigeni a causa della loro struttura pentamerica/esamerica. Le IgM, legandosi al recettore della superficie cellulare, attivano anche le vie di segnalazione cellulare.

IgA
Le IgA sono abbondanti nel siero, nel muco nasale, nella saliva, nel latte materno e nel liquido intestinale e rappresentano il 10-15% delle immunoglobuline umane. Le IgA formano dimeri (cioè due monomeri di IgA uniti insieme). Le IgA nel latte materno proteggono il tratto gastrointestinale dei neonati dagli agenti patogeni.

IgE
Le IgE sono presenti in quantità minime, non più dello 0,001% delle immunoglobuline umane. Il suo ruolo originale è quello di proteggere dai parassiti. Nelle regioni in cui l’infezione parassitaria è rara, le IgE sono coinvolte principalmente nell’allergia.

IgD
Le IgD rappresentano meno dell’1% delle immunoglobuline umane. Le IgD possono essere coinvolte nell’induzione della produzione di anticorpi nelle cellule B, ma la loro esatta funzione rimane sconosciuta.

Commutazione di classe delle immunoglobuline

Le cellule B che esprimono IgM e IgD legate alla membrana del plasma (cellule B mature) vengono attivate all’incontro con un antigene specifico, e iniziano a proliferare e a produrre IgM e IgD secretorie. Con un’ulteriore attivazione da parte dell’antigene o di altri stimoli, queste cellule B mature si differenziano in cellule che producono quantità crescenti di immunoglobuline secrete, e iniziano a produrre isotipi di immunoglobuline diversi da IgM e IgD. Questo processo è chiamato “commutazione di classe delle immunoglobuline”.

Fattori nell’ambiente delle cellule B (compresi gli ormoni secreti dalle cellule T) dirigono la commutazione degli isotipi.

Esempi

L’interleuchina 4 (IL4) stimola la commutazione di classe da IgM/IgD a IgG1 e IgE
L’interleuchina 5 (IL5) stimola la commutazione di classe da IgM/IgD a IgA
*Le interleuchine sono un tipo di citochina che viene prodotta dai leucociti e dai linfociti durante la risposta immune.

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