生化学において基質とは、酵素が作用する分子のことである。 酵素は、基質が関与する化学反応を触媒する。 単一の基質の場合、基質は酵素の活性部位と結合し、酵素-基質複合体が形成される。 基質は1つまたは複数の生成物に変換され、生成物は活性部位から放出される。 その後、活性部位は別の基質分子を受け入れることができる。 複数の基質がある場合は、これらの基質が特定の順序で活性部位に結合し、その後、一緒に反応して生成物を作り出すことができる。 酵素が作用することで色のついた生成物が得られる基質を「発色性」と呼ぶ。 酵素の局在を調べる組織学的研究では、生体組織の薄切片を顕微鏡で観察することで、酵素作用による色のついた生成物を見ることができる。
例えば、牛乳にレンニンという酵素を加えると豆腐ができる（レンネット凝固）という反応があります。 この反応では、基質は乳タンパク質（例：カゼイン）、酵素はレンニンです。 生成物は、大きなペプチド基質が切断されてできた2つのポリペプチドである。 他の例としては、カタラーゼという酵素による過酸化水素の化学分解がある。 酵素は触媒であるため、その反応によって変化することはない。 しかし、基質は生成物に変換されます。 ここでは、過酸化水素が水と酸素ガスに変換されます。
E + S ↽ – – ⇀ ES ⒊ EP ↽ – – ⇀ E + P {\\{{E}+ S <> ES – 。> EP <> {E}+ P}}}。
- ここで、Eは酵素、Sは基質、Pは生成物
第1ステップ（結合）と第3ステップ（結合解除）は、一般的には可逆的です。 一般的には可逆的であるが、中間のステップは不可逆的であったり（前述のレニンやカタラーゼの反応のように）、可逆的であったり（例えば、糖鎖の多くの反応のように）する。
基質濃度を上げると、酵素-基質複合体の数が増えるため、反応速度が上がり、これは酵素濃度が限界要因になるまで続きます。 酵素のプロミスキュイティ
酵素は通常、高い特異性を持っていますが、中には複数の基質で触媒作用を行うことができるものもあり、これを酵素のプロミスキュイティと呼びます。 酵素は多くのネイティブな基質を持ち、幅広い特異性を持つ場合もあれば（例：シトクロムp450による酸化）、単一のネイティブな基質を持ち、似たような非ネイティブな基質のセットを持ち、ある程度低い速度で触媒することができる場合もあります。 ある酵素が実験室内で反応する基質は、必ずしも生体内で酵素が反応する生理的な内因性基質を反映しているとは限らない。 つまり、酵素は、実験室では可能でも、生体内では必ずしもすべての反応を行わないのである。 例えば、脂肪酸アミドヒドロラーゼ（FAAH）は、エンドカンナビノイドである2-アラキドノイルグリセロール（2-AG）とアナンダミドをin vitroで同等の速度で加水分解することができるが、FAAHを遺伝子的または薬理学的に破壊すると、アナンダミドは上昇するが2-AGは上昇しないことから、2-AGはFAAHの内因性、in vivoの基質ではないと考えられる。 別の例では、N-アシルタウリン（NAT）は、FAAHが破壊された動物で劇的に増加することが観察されていますが、実際にはin vitroでのFAAHの基質としては不十分です。
SensitivityEdit
敏感な基質（敏感なインデックス基質とも呼ばれる）とは、臨床的な薬物-薬物相互作用（DDI）研究において、ある代謝経路の強力なインデックス阻害剤との間でAUCが5倍以上増加することを示す薬物です。
中程度の感受性を持つ基質とは、臨床的な薬物-薬物相互作用（DDI）試験において、所定の代謝経路の強力なインデックス阻害剤との併用により、AUCが2～5倍以上増加することを示す薬剤です。
基質間の相互作用Edit
同じチトクロームP450アイソザイムによる代謝は、いくつかの臨床的に重要な薬物-薬物相互作用を引き起こす可能性があります。