Guinguette Marais Poitevin

El anticuerpo (Ab), también conocido como inmunoglobulina (Ig), es la gran proteína en forma de Y que produce el sistema inmunitario del cuerpo cuando detecta sustancias nocivas, llamadas antígenos, como bacterias y virus. La producción de anticuerpos es una de las principales funciones del sistema inmunitario y es llevada a cabo por un tipo de glóbulo blanco llamado célula B (linfocito B), células B diferenciadas llamadas células plasmáticas. Los anticuerpos producidos se unen a antígenos específicos expresados en factores externos y células cancerosas.

Estructura del anticuerpo

Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa). La estructura básica de todos los anticuerpos es la misma.

Hay cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas conectadas por enlaces disulfuro. La cadena ligera (L) consta de polipéptidos de unos 22.000 Da y la cadena pesada (H) consta de polipéptidos más grandes de unos 50.000 Da o más. Hay cinco tipos de cadena pesada de Ig (en los mamíferos) denotados por las letras griegas: α, δ, ε, γ y μ. Hay dos tipos de cadena ligera de Ig (en mamíferos), que se denominan lambda (λ) y kappa (κ).

Un anticuerpo está formado por una región variable y una región constante, y la región que cambia a varias estructuras dependiendo de las diferencias en los antígenos se llama región variable, y la región que tiene una estructura constante se llama región constante.

Cada cadena pesada y ligera de una molécula de inmunoglobulina contiene una región variable aminoterminal (V) que consta de 100 a 110 aminoácidos y difiere de un anticuerpo a otro. El resto de cada cadena de la molécula, la región constante (C), presenta una variación limitada que define los dos subtipos de cadenas ligeras y las cinco subclases de cadenas pesadas. Algunas cadenas pesadas (α, δ, γ) también contienen una región bisagra rica en prolina. Las porciones aminoterminales, correspondientes a las regiones V, se unen al antígeno; las funciones efectoras están mediadas por los dominios carboxi-terminales. Las cadenas pesadas ε y μ, que carecen de región bisagra, contienen un dominio adicional en el centro de la molécula. CHO denota un grupo de carbohidratos unido a la cadena pesada.

Clases/tipos de anticuerpos

El suero que contiene anticuerpos específicos de antígenos se llama antisuero. Los 5 tipos – IgG, IgM, IgA, IgD, IgE – (isotipos) se clasifican según el tipo de región constante de la cadena pesada, y se distribuyen y funcionan de forma diferente en el organismo.

Funciones de los Anticuerpos

1. La IgG proporciona una protección a largo plazo porque persiste durante meses y años tras la presencia del antígeno que ha desencadenado su producción.
2. Las IgG protegen contra las bacterias, los virus, neutralizan las toxinas bacterianas, activan los sistemas de proteínas de complemento y se unen a los antígenos para aumentar la eficacia de la fagocitosis.
3. La función principal de las IgA es unirse a los antígenos de los microbios antes de que invadan los tejidos. Agrega los antígenos y los mantiene en las secreciones, de modo que cuando se expulsa la secreción, también lo hace el antígeno.
4. Las IgA también son la primera defensa de las superficies de las mucosas, como los intestinos, la nariz y los pulmones.
5. Las IgM participan en los antígenos del grupo sanguíneo ABO en la superficie de los glóbulos rojos.
6. Las IgM potencian la ingesta de células por fagocitosis.
7. Las IgE se unen a los mastocitos y basófilos que participan en la respuesta inmunitaria.
8. Algunos científicos piensan que la finalidad de las IgE es detener a los parásitos.
9. Las IgD están presentes en la superficie de las células B y juegan un papel en la inducción de la producción de anticuerpos.

.