Gタンパク質共役型受容体（GPCR）は，7回膜貫通型受容体，ヘプタヘリカル型受容体とも呼ばれ，細胞外物質を結合し，その物質からのシグナルをGタンパク質（グアニンヌクレオチド結合タンパク質）と呼ばれる細胞内分子に伝達する細胞膜に存在するタンパク質である。 GPCRは、哺乳類、植物、微生物、無脊椎動物など、幅広い生物の細胞膜に存在する。 GPCRには数多くの種類があり、ヒトのゲノムには約1,000種類のGPCRがコードされており、光、ホルモン、アミン、神経伝達物質、脂質など、さまざまな物質に反応する。 例えば、エピネフリンと結合するβアドレナリン受容体、プロスタグランジンと呼ばれる炎症物質と結合するプロスタグランジンE2受容体、目の桿体細胞からの光信号に反応するレチナールと呼ばれる光反応物質を含むロドプシンなどが挙げられる。 GPCRの存在は、1970年代に米国の医師・分子生物学者であるロバート・J・レフコウィッツによって明らかにされた。
GPCRは、細胞外部分（N末端）、細胞内部分（C末端）、そして7つの膜貫通ドメインを含む中間部分の3つの基本領域を持つ長いタンパク質で構成されています。 N末端から始まったこの長いタンパク質は、細胞膜を上下に巻き、長い中間セグメントは蛇行しながら7回膜を横断する。 7つのドメインのうち、最後のドメインはC末端につながっている。 GPCRがリガンド（受容体に親和性を持つ分子）を結合すると、リガンドがトリガーとなって、受容体の7回膜貫通領域の構造変化が起こる。 その結果、C末端が活性化され、C末端が物質を取り込み、GPCRに結合しているGタンパク質が活性化されることになる。
Gタンパク質が活性化されると、細胞内で一連の反応が起こり、最終的には、エピネフリンに反応して心拍数が増加したり、薄明かりに反応して視覚が変化したりするなど、何らかの作用が生じる（セカンドメッセンジャー参照）。
GPCRをコードする遺伝子には、先天的な変異と後天的な変異の両方があり、ヒトに疾患を引き起こす可能性がある。
GPCRをコードする遺伝子には、先天的な変異と後天的な変異の両方があります。例えば、ロドプシンに先天的な変異があると、細胞内のシグナル分子が継続的に活性化され、先天性夜盲症の原因となります。 また、特定のGPCRに後天的な変異があると、受容体の活性や細胞膜での発現が異常に高まり、がんが発生することがある。 このように、GPCRはヒトの疾患に特異的な役割を果たしているため、医薬品開発の有用なターゲットとなっている。 抗精神病薬であるクロザピンやオランザピンは、通常はドーパミンやセロトニンと結合する特定のGPCRを遮断する。 これらの薬剤は、受容体を遮断することにより、統合失調症の症状を引き起こす神経経路を破壊する。 また、GPCRの活性を刺激する様々な薬剤も存在する。 β-アドレナリン作動性GPCRに結合して活性化するサルメテロールやアルブテロールは、肺の気道を開く作用があり、慢性閉塞性肺疾患や喘息などの呼吸器疾患の治療に用いられる。