Stabilność stanów natywnychEdit
TermostabilnośćEdit
Białko złożone do swojego stanu natywnego lub konformacji natywnej ma zazwyczaj niższą energię swobodną Gibbsa (połączenie entalpii i entropii) niż konformacja rozłożona. Białko będzie miało tendencję do tworzenia niskoenergetycznych konformacji, które będą determinować jego fałdowanie w środowisku komórkowym. Ponieważ wiele podobnych konformacji będzie miało podobną energię, struktury białek są dynamiczne, wahając się pomiędzy dużą liczbą podobnych struktur.
Białka globularne mają rdzeń z hydrofobowych reszt aminokwasowych i obszar powierzchniowy z naładowanymi, hydrofilowymi resztami eksponowanymi na wodę. Taki układ może stabilizować interakcje w obrębie struktury trzeciorzędowej. Na przykład, w białkach wydzielanych, które nie są kąpane w cytoplazmie, wiązania disiarczkowe pomiędzy resztami cysteinowymi pomagają w utrzymaniu struktury trzeciorzędowej. Istnieje wspólna cecha stabilnych struktur trzeciorzędowych obserwowanych w białkach o różnej funkcji i zróżnicowanej ewolucji. Na przykład, beleczka TIM, nazwana tak od enzymu triozofosfohydroizomerazy, jest wspólną strukturą trzeciorzędową, podobnie jak wysoce stabilna, dimeryczna struktura cewki zwijanej. Stąd, białka mogą być klasyfikowane według struktur, które posiadają. Bazy danych białek, które wykorzystują taką klasyfikację to SCOP i CATH.
Pułapki kinetyczneEdit
Kinetyka składania może uwięzić białko w wysokoenergetycznej konformacji, tzn. wysokoenergetyczna konformacja pośrednia blokuje dostęp do konformacji o najniższej energii. Konformacja wysokoenergetyczna może przyczynić się do funkcji białka. Na przykład, białko hemaglutyniny grypy jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym, który po aktywacji jest proteolitycznie rozszczepiany w celu utworzenia dwóch łańcuchów polipeptydowych. Te dwa łańcuchy są utrzymywane w wysokoenergetycznej konformacji. Kiedy lokalne pH spada, białko ulega energetycznie korzystnej rearanżacji konformacyjnej, która umożliwia mu przenikanie przez błonę komórkową gospodarza.
MetastabilnośćEdit
Niektóre trzeciorzędowe struktury białkowe mogą istnieć w długo żyjących stanach, które nie są oczekiwanymi najbardziej stabilnymi stanami. Na przykład, wiele serpin (inhibitorów proteaz serynowych) wykazuje taką metastabilność. Ulegają one zmianie konformacyjnej, gdy pętla białka zostaje przecięta przez proteazę.
Białka chaperonoweEdit
Powszechnie zakłada się, że stan natywny białka jest również najbardziej stabilny termodynamicznie i że białko osiągnie swój stan natywny, biorąc pod uwagę jego kinetykę chemiczną, zanim zostanie przetłumaczone. Chaperony białkowe w cytoplazmie komórki pomagają nowo zsyntetyzowanemu polipeptydowi osiągnąć jego stan natywny. Niektóre białka chaperonowe są bardzo specyficzne w swojej funkcji, na przykład izomeraza disulfidowa białek; inne są ogólne w swojej funkcji i mogą wspomagać większość białek globularnych, na przykład prokariotyczny system białek GroEL/GroES i homologiczne eukariotyczne białka szoku cieplnego (system Hsp60/Hsp10).
Środowisko cytoplazmatyczneEdit
Przewidywanie struktury trzeciorzędowej białek polega na znajomości struktury pierwszorzędowej białka i porównaniu możliwej przewidywanej struktury trzeciorzędowej ze znanymi strukturami trzeciorzędowymi w bankach danych o białkach. Uwzględnia to jedynie środowisko cytoplazmatyczne obecne w czasie syntezy białka w takim stopniu, w jakim podobne środowisko cytoplazmatyczne mogło również wpłynąć na strukturę białek zapisanych w banku danych białek.
Wiązanie liganduEdit
Struktura białka, na przykład enzymu, może ulec zmianie po związaniu jego naturalnych ligandów, na przykład kofaktora. W tym przypadku struktura białka związanego z ligandem jest znana jako struktura holo, a niezwiązanego białka jako struktura apo.