Guinguette Marais Poitevin

Antikörper (Ab), auch bekannt als Immunglobulin (Ig), sind große Y-förmige Proteine, die vom körpereigenen Immunsystem produziert werden, wenn es schädliche Substanzen, sogenannte Antigene wie Bakterien und Viren, erkennt. Die Produktion von Antikörpern ist eine Hauptfunktion des Immunsystems und wird von einer Art weißer Blutkörperchen, den B-Zellen (B-Lymphozyten), durchgeführt, wobei die differenzierten B-Zellen Plasmazellen genannt werden. Die produzierten Antikörper binden an spezifische Antigene, die in äußeren Faktoren und Krebszellen exprimiert werden.

Struktur von Antikörpern

Antikörper sind schwere (~150 kDa) globuläre Plasmaproteine. Die Grundstruktur aller Antikörper ist gleich.

Es gibt vier Polypeptidketten: zwei identische schwere Ketten und zwei identische leichte Ketten, die durch Disulfidbindungen verbunden sind. Die leichte Kette (L) besteht aus Polypeptiden von etwa 22.000 Da und die schwere Kette (H) aus größeren Polypeptiden von etwa 50.000 Da oder mehr. Es gibt fünf Typen der schweren Ig-Kette (bei Säugetieren), die mit den griechischen Buchstaben α, δ, ε, γ und μ bezeichnet werden. Es gibt zwei Typen der leichten Ig-Kette (bei Säugetieren), die Lambda (λ) und Kappa (κ) genannt werden.

Ein Antikörper besteht aus einer variablen Region und einer konstanten Region, wobei die Region, die sich in Abhängigkeit von unterschiedlichen Antigenen in verschiedene Strukturen verändert, als variable Region bezeichnet wird und die Region, die eine konstante Struktur hat, als konstante Region.

Jede schwere und leichte Kette in einem Immunglobulinmolekül enthält eine aminoterminale variable (V) Region, die aus 100 bis 110 Aminosäuren besteht und sich von einem Antikörper zum anderen unterscheidet. Der Rest jeder Kette im Molekül – die konstante (C) Region – weist eine begrenzte Variation auf, die die zwei Subtypen der leichten Kette und die fünf Subklassen der schweren Ketten definiert. Einige schwere Ketten (α, δ, γ) enthalten auch eine prolinreiche Scharnierregion. Die aminoterminalen Abschnitte, die den V-Regionen entsprechen, binden an Antigen; die Effektor-Funktionen werden durch die carboxyterminalen Domänen vermittelt. Die ε- und μ-schweren Ketten, denen eine Scharnierregion fehlt, enthalten eine zusätzliche Domäne in der Mitte des Moleküls. CHO bezeichnet eine Kohlenhydratgruppe, die an die schwere Kette gebunden ist.

Klassen/Typen von Antikörpern

Serum, das antigenspezifische Antikörper enthält, wird Antiserum genannt. Die 5 Typen – IgG, IgM, IgA, IgD, IgE – (Isotypen) werden nach der Art der konstanten Region der schweren Kette eingeteilt und sind im Körper unterschiedlich verteilt und funktionieren unterschiedlich.

Funktionen von Antikörpern

1. IgG bietet einen Langzeitschutz, da sie noch Monate und Jahre nach dem Auftreten des Antigens, das ihre Produktion ausgelöst hat, vorhanden sind.
2. IgG schützen vor Bakterien, Viren, neutralisieren bakterielle Toxine, lösen Komplimentproteinsysteme aus und binden Antigene, um die Effektivität der Phagozytose zu erhöhen.
3. Hauptfunktion von IgA ist es, Antigene auf Mikroben zu binden, bevor sie in Gewebe eindringen. Es aggregiert die Antigene und hält sie in den Sekreten, so dass, wenn das Sekret ausgestoßen wird, auch das Antigen vorhanden ist.
4. IgA sind auch die erste Verteidigung für Schleimhautoberflächen wie Darm, Nase und Lunge.
5. IgM ist an den ABO-Blutgruppenantigenen auf der Oberfläche der Erythrozyten beteiligt.
6. IgM verbessert die Aufnahme von Zellen durch Phagozytose.
7. IgE bindet an Mastzellen und Basophile, die an der Immunantwort beteiligt sind.
8. Einige Wissenschaftler glauben, dass der Zweck von IgE die Abwehr von Parasiten ist.
9. IgD ist auf der Oberfläche von B-Zellen vorhanden und spielt eine Rolle bei der Induktion der Antikörperproduktion.