Guinguette Marais Poitevin

L’anticorpo (Ab) noto anche come immunoglobulina (Ig) è la grande proteina a forma di Y prodotta dal sistema immunitario del corpo quando rileva sostanze nocive, chiamate antigeni come batteri e virus. La produzione di anticorpi è una funzione importante del sistema immunitario ed è svolta da un tipo di globulo bianco chiamato cellula B (linfocita B), cellule B differenziate chiamate plasmacellule. Gli anticorpi prodotti si legano a specifici antigeni espressi in fattori esterni e cellule tumorali.

Struttura dell’anticorpo

Gli anticorpi sono proteine plasmatiche globulari pesanti (~150 kDa). La struttura di base di tutti gli anticorpi è la stessa.

Ci sono quattro catene polipeptidiche: due catene pesanti identiche e due catene leggere identiche collegate da legami disolfuro. La catena leggera (L) consiste in polipeptidi di circa 22.000 Da e la catena pesante (H) consiste in polipeptidi più grandi di circa 50.000 Da o più. Ci sono cinque tipi di catena pesante Ig (nei mammiferi) denotati dalle lettere greche: α, δ, ε, γ, e μ. Ci sono due tipi di catena leggera Ig (nei mammiferi), che sono chiamati lambda (λ) e kappa (κ).

Un anticorpo è composto da una regione variabile e una regione costante, e la regione che cambia in varie strutture a seconda delle differenze negli antigeni è chiamata regione variabile, e la regione che ha una struttura costante è chiamata regione costante.

Ogni catena pesante e leggera in una molecola di immunoglobulina contiene una regione variabile amino-terminale (V) che consiste di 100 a 110 aminoacidi e differisce da un anticorpo all’altro. Il resto di ogni catena nella molecola – la regione costante (C) presenta una variazione limitata che definisce i due sottotipi di catena leggera e le cinque sottoclassi di catene pesanti. Alcune catene pesanti (α, δ, γ) contengono anche una regione cerniera ricca di proline. Le porzioni amino terminali, corrispondenti alle regioni V, si legano all’antigene; le funzioni effettrici sono mediate dai domini carbossi-terminali. Le catene pesanti ε e μ, che mancano di una regione di cerniera, contengono un ulteriore dominio al centro della molecola. CHO denota un gruppo di carboidrati legato alla catena pesante.

Classi/Tipi di anticorpi

Il siero che contiene anticorpi specifici all’antigene è chiamato antisiero. I 5 tipi – IgG, IgM, IgA, IgD, IgE – (isotipi) sono classificati secondo il tipo di regione costante della catena pesante, e sono distribuiti e funzionano diversamente nell’organismo.

Funzioni degli anticorpi

1. Le IgG forniscono una protezione a lungo termine perché persistono per mesi e anni dopo la presenza dell’antigene che ne ha scatenato la produzione.
2. Le IgG proteggono contro i batteri, i virus, neutralizzano le tossine batteriche, innescano sistemi di proteine complementari e legano gli antigeni per migliorare l’efficacia della fagocitosi.
3. La funzione principale delle IgA è di legare gli antigeni sui microbi prima che invadano i tessuti. Aggrega gli antigeni e li mantiene nelle secrezioni in modo che quando la secrezione viene espulsa, lo stesso vale per l’antigene.
4. Le IgA sono anche la prima difesa per le superfici delle mucose come l’intestino, il naso e i polmoni.
5. Le IgM sono coinvolte negli antigeni del gruppo sanguigno ABO sulla superficie dei RBC.
6. IgM migliorano l’ingestione di cellule per fagocitosi.
7. IgE si legano ai mastociti e ai basofili che partecipano alla risposta immunitaria.
8. Alcuni scienziati pensano che lo scopo delle IgE sia di fermare i parassiti.
9. IgD è presente sulla superficie delle cellule B e gioca un ruolo nell’induzione della produzione di anticorpi.